FMOC-天冬氨酸（生物素基PEG）-OH染料

	货号	5024	存储条件
	规格	1 g	价格	12588
	Ex (nm)		Em (nm)
	分子量	783.94	溶剂
	产品详细介绍

简要概述

产品基本信息

货号：5024

产品名称：FMOC-天冬氨酸（生物素基PEG）-OH染料

规格：1g

储存条件：-15℃避光防潮

保质期：12个月

产品物理化学光谱特性

分子量：783.94

溶剂：DMF

激发波长（nm）：N/A

发射波长（nm）：N/A

产品介绍

        该PEG生物素标记的氨基酸在DMF和SPPS中使用的其他溶剂中具有优异的溶解性。 它是FMOC-Lys（生物素）-OH（＃5020）的极佳替代品，因为它在有机溶剂和水中均具有改善的溶解性。 此外，PEG-间隔物降低了靶肽和抗生物素蛋白之间的阻碍，导致更好的生物素结合。 PEG的亲水性质使得间隔基团被掩埋在蛋白质的疏水口袋中可能产生的非特异性相互作用最小化。金畔生物是AAT Bioquest的中国代理商，为您提供最优质的FMOC-天冬氨酸（生物素基PEG）-OH染料。 

参考文献

Pharmacophore Generation from a Drug-like Core Molecule Surrounded by a Library Peptide via the 10BASEd-T on Bacteriophage T7
Authors: Yuuki Tokunaga, Yuuki Azetsu, Keisuke Fukunaga, Takaaki Hatanaka, Yuji Ito, Masumi Taki
Journal: Molecules (2014): 2481–2496

ADIBO-based “click” chemistry for diagnostic peptide micro-array fabrication: physicochemical and assay characteristics
Authors: Denis Prim, Fabien Rebeaud, Vincent Cosandey, Roger Marti, Philippe Passeraub, Marc E Pfeifer
Journal: Molecules (2013): 9833–9849

Site-specific C-terminal and internal loop labeling of proteins using sortase-mediated reactions
Authors: Carla P Guimaraes, Martin D Witte, Christopher S Theile, Gunes Bozkurt, Lenka Kundrat, Annet EM Blom, Hidde L Ploegh
Journal: Nature protocols (2013): 1787–1799

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	分子量	788.57	溶剂	DMSO
	产品详细介绍

简要概述

产品基本信息

货号：13480

产品名称：双-L-天冬氨酸β-罗丹明110

规格：1mg

储存条件：-15℃避光防潮

保质期：24个月

产品物理化学光谱特性

分子量：788.57

溶剂：DMSO

激发波长(nm)：498

发射波长(nm)：520

产品介绍

双-L-天冬氨酸β-罗丹明110是美国AAT Bioquest生产的罗丹明染料，Bis-L-天冬氨酸β-若丹明110是一种敏感的荧光底物，用于研究溶酶体糖类天冬酰胺酶（天冬氨酰葡萄糖苷酶）和L-天冬酰胺酶。 它用于溶酶体糖类天冬酰胺酶（天冬氨酰葡糖胺酶）活性的测定和天冬氨酰糖尿症的诊断。 天冬氨酰氨基葡糖苷酶是参与糖蛋白的N-连接寡糖分解代谢的酰胺水解酶。 它从N-乙酰氨基葡萄糖中裂解天冬酰胺，这是糖蛋白溶酶体降解的最后步骤之一。 溶酶体贮积病天冬氨酰糖尿症是由AGA酶缺乏引起的。金畔生物是AAT Bioquest的中国代理商，为您提供最优质的双-L-天冬氨酸β-罗丹明110。 

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参考文献

Aspartylglycosaminuria in a non-Finnish patient caused by a donor splice mutation in the glycoasparaginase gene
Authors: I. Mononen
Journal: J Biol Chem (1992): 3196-9

Chromosomal localization of the human glycoasparaginase gene to 4q32-q33
Authors: C. Morris
Journal: Hum Genet (1992): 295-7

Splicing defect of the glycoasparaginase gene in two Japanese siblings with apartylglucosaminuria
Authors: K. Yoshida
Journal: Hum Genet (1992): 179-80

Substrate specificity and reaction mechanism of human glycoasparaginase. The N-glycosidic linkage of various glycoasparagines is cleaved through a reaction mechanism similar to L-asparaginase
Authors: V. Kaartinen
Journal: J Biol Chem (1992): 6855-8

Aspartylglycosaminuria in the Finnish population: identification of two point mutations in the heavy chain of glycoasparaginase
Authors: I. Mononen
Journal: Proc Natl Acad Sci U S A (1991): 2941-5

Glycoasparaginase in human urine
Authors: V. Kaartinen
Journal: Biochim Biophys Acta (1991): 28-30